Skip to Main Content
Table 1.

Data collection and refinement statistics for crystals of the non-nucleotide–bound MiD51, the Xenon derivative used for SAD phasing, and various MiD51–nucleotide complexes

 Native MiD51 Xe derivative MiD51–GDP MiD51–ADP MiD51ΔPEYFP–GDP MiD51ΔPEYFP–ADP 
Data collection       
Wavelength (Å) 0.9537 1.4586 0.9537 0.9537 1.4586 1.4586 
Space group P1 P1 P1 P1 P4321P4321
Cell dimensions       
a, b, c (Å) 72.72, 78.73, 79.36 73.14, 78.27, 80.42 72.34, 79.09, 80.05 72.57, 79.26, 79.38 57.72, 57.72, 255.40 57.53, 57.53, 253.75 
α, β, γ (°) 66.26, 84.93, 64.07 65.17, 83.79, 62.39 65.81, 84.36, 64.08 65.44, 84.18, 63.35 90.00, 90.00, 90.00 90.00, 90.00, 90.00 
Resolution (Å)a 40.67–2.12 (2.23–2.12) 45.80–2.60 (2.74–2.60) 40.00–2.30 (2.42–2.30) 50.00–2.30 (2.42–2.30) 50.00–2.55 (2.69–2.55) 50.00–2.55 (2.69–2.55) 
Rsym or Rmergea 0.066 (0.500) 0.059 (0.324) 0.078 (0.447) 0.082 (0.489) 0.086 (0.499) 0.083 (0.466) 
IIa 11.0 (2.8) 16.6 (3.6) 9.4 (2.2) 10.8 (2.7) 31.2 (7.9) 28.7 (7.7) 
Completeness (%)a 97.3 (97.3) 84.4 (44.2) 98.1 (97.6) 97.8 (97.3) 100.0 (100.0) 100.0 (100.0) 
Redundancya 2.7 (2.8) 3.5 (3.4) 2.5 (2.5) 3.5 (3.5) 25.9 (27.5) 22.3 (23.4) 
Refinement       
Resolution (Å)a 39.01–2.12 (2.20–2.12) – 39.05–2.30 (2.33–2.30) 39.19–2.30 (2.38–2.30) 42.82–2.55 (2.71–2.55) 42.62–2.55 (2.64–2.55) 
No. of reflections 79,549 – 63,108 62,135 15,007 14,827 
Rwork/Rfree 0.2228/0.2626 – 0.1913/0.2375 0.2161/0.2477 0.2085/0.2452 0.1965/0.2414 
No. of atoms       
Protein 10,892 – 10,872 10,652 2,674 2,650 
Water 527 – 356 341 114 94 
B factors       
Protein 48.81 – 48.03 45.70 56.05 52.13 
Water 46.81 – 44.59 37.42 52.84 53.43 
RMSDs       
Bond lengths (Å) 0.004 – 0.005 0.006 0.003 0.005 
Bond angles (°) 0.802 – 0.90 1.028 0.761 1.005 
 Native MiD51 Xe derivative MiD51–GDP MiD51–ADP MiD51ΔPEYFP–GDP MiD51ΔPEYFP–ADP 
Data collection       
Wavelength (Å) 0.9537 1.4586 0.9537 0.9537 1.4586 1.4586 
Space group P1 P1 P1 P1 P4321P4321
Cell dimensions       
a, b, c (Å) 72.72, 78.73, 79.36 73.14, 78.27, 80.42 72.34, 79.09, 80.05 72.57, 79.26, 79.38 57.72, 57.72, 255.40 57.53, 57.53, 253.75 
α, β, γ (°) 66.26, 84.93, 64.07 65.17, 83.79, 62.39 65.81, 84.36, 64.08 65.44, 84.18, 63.35 90.00, 90.00, 90.00 90.00, 90.00, 90.00 
Resolution (Å)a 40.67–2.12 (2.23–2.12) 45.80–2.60 (2.74–2.60) 40.00–2.30 (2.42–2.30) 50.00–2.30 (2.42–2.30) 50.00–2.55 (2.69–2.55) 50.00–2.55 (2.69–2.55) 
Rsym or Rmergea 0.066 (0.500) 0.059 (0.324) 0.078 (0.447) 0.082 (0.489) 0.086 (0.499) 0.083 (0.466) 
IIa 11.0 (2.8) 16.6 (3.6) 9.4 (2.2) 10.8 (2.7) 31.2 (7.9) 28.7 (7.7) 
Completeness (%)a 97.3 (97.3) 84.4 (44.2) 98.1 (97.6) 97.8 (97.3) 100.0 (100.0) 100.0 (100.0) 
Redundancya 2.7 (2.8) 3.5 (3.4) 2.5 (2.5) 3.5 (3.5) 25.9 (27.5) 22.3 (23.4) 
Refinement       
Resolution (Å)a 39.01–2.12 (2.20–2.12) – 39.05–2.30 (2.33–2.30) 39.19–2.30 (2.38–2.30) 42.82–2.55 (2.71–2.55) 42.62–2.55 (2.64–2.55) 
No. of reflections 79,549 – 63,108 62,135 15,007 14,827 
Rwork/Rfree 0.2228/0.2626 – 0.1913/0.2375 0.2161/0.2477 0.2085/0.2452 0.1965/0.2414 
No. of atoms       
Protein 10,892 – 10,872 10,652 2,674 2,650 
Water 527 – 356 341 114 94 
B factors       
Protein 48.81 – 48.03 45.70 56.05 52.13 
Water 46.81 – 44.59 37.42 52.84 53.43 
RMSDs       
Bond lengths (Å) 0.004 – 0.005 0.006 0.003 0.005 
Bond angles (°) 0.802 – 0.90 1.028 0.761 1.005 

A single crystal was used for collection of each dataset.

a

Values in parentheses are for highest-resolution shell.

Close Modal

or Create an Account

Close Modal
Close Modal